Dieren met blauw bloed

Mensenbloed is rood, maar er zijn dieren met blauw, groen of roze bloed. Het zijn deze kleurstoffen die ervoor zorgen dat bloed zo’n goede ‘zuurstofspons’ is.

Het bloed van de degenkrab (Limulus polyphemus) is blauw. foto Getty images

In Duitsland en Australië worden gewelddadige computerspellen gecensureerd door het bloed groen te kleuren. Groen bloed is minder confronterend en gruwelijk. Minder echt. Groen bloed is nepbloed.

Voor borstelwormen is groen bloed wel echt. Hun bloed is zachtgroen. Alleen wanneer wetenschappers borstelwormbloed aftappen en concentreren, krijgt het een rode zweem.

Bloed bestaat in veel meer kleuren dan rood. Het bloed van spinnen, krabben, kreeften en octopussen is blauw. En de pindaworm heeft roze bloed.

De kleur van bloed wordt bepaald door de natuurkundige eigenschappen ervan. De eiwitten in bloedcellen die zuurstof dragen geven het bloed kleur: de heemgroep (ijzerhoudende chemische verbinding) in het eiwit hemoglobine maakt mensenbloed rood en het koper-atoom in hemocyanine (een eiwit dat in sommige geleedpotigen voorkomt) maakt kreeftenbloed blauw.

Het zijn deze bloedpigmenten die van bloed zo’n efficiënte zuurstofspons maken. Zonder hemoglobine kan een liter mensenbloed ongeveer 3 milliliter zuurstof opnemen. Mét hemoglobine is dat meer dan 200 milliliter.

Dieren hebben zuurstoftransporterende eiwitten nodig om hun lijf van zuurstof te voorzien. Die zuurstoftransporteurs waren zo hard nodig, dat ze een paar keer in de evolutie zijn ontstaan, onafhankelijk van elkaar. Elke kleur bloed is de uitkomst van een ander evolutionair experiment, waarbij een ander eiwit evolueerde tot zuurstofsleper.

Die verschillende bloedeiwitten hebben één ding met elkaar gemeen: ze zijn oeroud. Ze ontstonden meer dan twee miljard jaar geleden, lang voordat er dieren leefden of bloed bestond, niet om zuurstof te transporteren, maar om eencelligen te beschermen tegen giftig zuurstof dat zich ophoopte in de atmosfeer.

Cyanobacteriën, ontstaan in een wereld waarin alle zuurstof vastgelegd was in oceanen en rotsen, hadden 2,3 miljard jaar geleden zoveel zuurstof geproduceerd dat het nergens meer heen kon, behalve naar de lucht. Voor het eerst in de geschiedenis van de aarde verscheen er zuurstof in de atmosfeer. Sommige wetenschappers noemen dit de Grote Zuurstof-vermenging , anderen spreken van de Zuurstofcrisis of Zuurstofcatastrofe.

Een crisis was het. Ineens zat de atmosfeer vol met een giftig gas. Wie wilde overleven, moest zuurstof zien te neutraliseren. In micro-organismen ontstonden gedurende de evolutie metaalhoudende enzymen. Zo’n 1,8 miljard geleden bijvoorbeeld enzymen met een ijzerhoudende heemgroep, die zuurstof stap voor stap onschadelijk kunnen maken en verwerken (PNAS, 1998). Rond dezelfde tijd verschenen enzymen met een koperkern (The Journal of Experimental Biology, 2000). Deze enzymen met metalen kunnen tijdelijk een elektron opnemen. Zuurstof is namelijk een elektronenslurper. Door een elektron van een ander molecuul af te snoepen, creëert zuurstof een molecuul met elektrontekort: een radicaal. Dit radicaal gaat op zijn beurt ook op zoek naar een elektron. Zuurstof kan dus een reeks (schadelijke) reacties in de cel ontketenen.

Twee miljard jaar later, toen de eerste dieren verschenen, kwamen die metaalhoudende enzymen goed van pas. Zuurstof was getemd. Bacteriën, schimmels en planten beschermden zich met metaalenzymen tegen de schadelijke effecten van zuurstof. Dieren en eukaryoten (complexe eencelligen) gebruikten zuurstof zelfs om voedingsstoffen stapje voor stapje te verbranden. Dieren werden steeds groter. Hun cellen konden niet langer zuurstof opnemen uit hun directe omgeving. Ze hadden een circulatie nodig, waardoorheen zuurstofrijke vloeistof stroomde. Met een paar aanpassingen werden sommige beschermende metaalenzymen dragers van zuurstof. Elk met zijn eigen kleur.

Rood

Rood bloed is het best begrepen. De rode kleur komt van de ijzer-heemgroepen in hemoglobine, het eiwitcomplex dat zuurstof vervoert. Eén hemoglobine-complex bestaan uit vier globine-strengen, die ieder een heemgroep bevatten om één zuurstofmolecuul te binden. Volgens tekstboeken bevat elke rode bloedcel een paar honderd miljoen hemoglobine-moleculen. Dat betekent dat elke rode bloedcel een miljard zuurstofmoleculen verscheept.

Het slimste snufje in hemoglobine is ‘de coöperatieve binding’ van zuurstof . Het invangen van het eerste zuurstofmolecuul kost de meeste moeite. Maar zodra die eerste zuurstof erop zit, verandert hemoglobine subtiel van vorm en wordt het het makkelijker voor andere zuurstofmoleculen om te binden.

Het grote voordeel van dit systeem is dat hemoglobine pas zuurstof opneemt als de zuurstofdruk groot is: in de longen. Het hemoglobine wordt dan meteen volgeladen met zuurstof. En omgekeerd laat hemoglobine zuurstof pas weer los bij lage zuurstofdruk. Zo levert hemoglobine de meeste zuurstof aan de organen die het het hardste nodig hebben.

Kleurloos

Antarctische ijsvissen zijn de enige gewervelde dieren zonder hemoglobine. Hun bloed is als water, kleurloos en doorzichtig. Biologen dachten lang dat ijsvissen geen hemoglobine nodig hebben, omdat kouder water meer zuurstof opneemt. Maar dat is het halve verhaal. Ergens in hun evolutie verloren ijsvissen hemoglobine, maar dat moesten ze wel compenseren. Moderne ijsvissen hebben grotere harten, meer bloed en een dichter vatennetwerk gekregen (Journal of Experimental Biology, 2006).

Blauw

Door de lijven van weekdieren (slakken, schelpen en octopussen) en geleedpotigen (krabben, kreeften, duizendpoten, schorpioenen, spinnen en insecten) stroomt blauw bloed. Het bloed is blauw door hemocyanine, een eiwit-complex met een koperkern.

Het blauwe hemocyanine is vele malen groter dan het rode hemoglobine. Bij geleedpotigen bestaat één hemocyanine-molecuul uit zes eenheden. Die moleculen kunnen ook onderling in en uit elkaar klikken, als legosteentjes. Omdat hemocyanine zo groot is, wordt het molecuul niet in cellen verpakt, maar zweeft het vrij door de bloedbaan.

Het hemocyanine van weekdieren heeft een ander bouwplan dan dat van geleedpotigen, en evolueerde waarschijnlijk uit een ander koperenzym. Weekdierbloed bevat gigantische hemyocyanine-complexen die aan elkaar klitten en holle cilinders vormen. Het hemocyanine van sommige slakken kan 160 zuurstofmoleculen dragen, enorm veel vergeleken met het viertal van hemoglobine.

Tussen de verschillende bloedwerelden gaapt een diepe kloof. Die overbrug je niet zomaar. Toch is één familie van zoetwaterslakjes dat gelukt (PNAS, 2006): schijfhorens. Die hebben blauw hemocyanine ingeruild voor rood hemoglobine. De biologen denken dat het gen voor hemocyanine beschadigd is geraakt toen de voorouders van de schijfhorens nog op land leefden, en er genoeg zuurstof voorhanden was. Maar toen kregen slakjes in zuurstofarme poelen weer behoefte aan een zuurstofdragend bloedeiwit. Dat werd hemoglobine.

Roze

Pindawormen doen het helemaal anders. Zij transporteren zuurstof met het roze hemerythrine. Die pindawormen zijn geen wormen, maar een soort pindavormige zakjes die in ondiep water leven. Net als over de pindawormen zelf, is over de evolutie van hemerythrine weinig bekend. Het een ijzerhoudend eiwit, zoveel is wel duidelijk, dat al in bacteriën ontstond en later is omgevormd tot bloedeiwit (BMC Evolutionary Biology, 2008).