Alzheimer-eiwit is mogelijk besmettelijk

Britse onderzoekers vinden bij mensen aanwijzing dat bèta-amyloïde eiwitten een ziekmakende vorm kan geven.

De ziekte van Alzheimer kan mogelijk van de ene op de andere mens overgedragen worden via uitwisseling van hersenvloeistoffen. Tot die conclusie komen Britse onderzoekers nadat zij de hersenen van acht patiënten bestudeerden die waren overleden aan de prionziekte van Creutzfeldt-Jakob. In de hersenen van zes van deze patiënten vonden zij niet alleen prioneiwitten, maar ook zogeheten plaques van bèta-amyloïde, eiwitophopingen die kenmerkend zijn voor alzheimer. John Collinge van de National Prion Clinic in Londen publiceerde het vandaag in Nature.

„Ik wil geen alarm slaan”, zei Collinge gisteren tot drie keer toe tijdens een telefonische persconferentie over het onderzoek. „Alzheimer is géén besmettelijke ziekte”, benadrukte hij. „Er valt niets te vrezen. Net zo min als mensen in de omgeving van een patiënt met Creutzfeldt-Jakob bang hoeven te zijn besmet te raken.”

Maar het onderzoek impliceert volgens Collinge wel dat bèta-amyloïde net als een prion infectieus kan zijn als het direct in het lichaam van een ander gebracht wordt. Het past in de vrij recente theorie dat allerlei neurodegeneratieve ziekten – alzheimer, maar ook bijvoorbeeld parkinson en ALS – het gevolg zijn van zich uitbreidende verkeerd gevouwen eiwitten. Een verkeerd gevouwen eiwitmolecuul dient dan als matrijs voor dezelfde soort eiwitten in de hersenen die vervolgens ook verkeerd vouwen en aan elkaar gaan klitten. De ophoping ervan leidt tot neurologische schade.

De patiënten die het team van Collinge bestudeerde zijn ziek geworden van de toediening van groeihormoon. Dat werd tussen 1958 en 1985 gewonnen uit de hypofyses van overledenen. toen bleek dat hiermee ook prionbesmettingen konden worden overgebracht, kwam er abrupt een eind aan. Wereldwijd kregen 30.000 kinderen dit groeihormoon, waarvan ongeveer een op de twintig na vijf tot veertig jaar Creutzfeldt-Jakob kreeg. En misschien ook alzheimer, maar dat heeft een langere incubatietijd.

„Interessant artikel”, reageert neuro-epidemioloog Pieter Jelle Visser verbonden aan het VUmc in Amsterdam en Maastricht University. „Er zijn bij deze patiënten inderdaad veel meer alzheimerachtige ophopingen gezien dan je op grond van hun leeftijd zou verwachten. De suggestie is nu dat dit meekwam met het groeihormoon, maar bewezen is dat niet.”

Annemieke Rozemuller, hoofd van het prionlab in Utrecht en neuropatholoog bij het Nederlands Herseninstituut, is niet overtuigd. De alzheimer-achtige ophopingen in de hersenen van Creutzfeldt-Jakobpatiënten zijn volgens haar een indirect effect van de prioninfectie. „Bij vijf patiënten in Nederland hadden we al eerder geconstateerd dat er meer bèta-amyloïde in hun hersenen zat. Wanneer het systeem in de hersenen wordt overladen met misvormde prioneiwitten, worden ook andere misgevouwen eiwitten minder goed weggevangen. Het is een cascade waardoor je ook alzheimerachtige ophopingen krijgt.”

Er is inderdaad nog twijfel in de wetenschap. Een studie die deze maand in het Journal of Neuropathology & Experimental Neurology verschijnt, wijst in de richting van het mechanisme dat Rozemuller beschrijft. Amerikaanse onderzoekers concluderen na proeven met menselijke hersenextracten dat prionen uit geïnfecteerde hersenen de verkeerde vouwing van bèta-amyloïde stimuleren.

    • Sander Voormolen