Nagemaakt vlooieneiwit maakt rubber superelastisch

Resiline, het eiwit waar vlooien hun sprongvermogen aan danken, is voor het eerst in een laboratorium gemaakt. De elastische eigenschappen van het verkregen superrubber blijken superieur aan die van zowel natuurlijk rubber als synthetische rubbers (Nature, 13 oktober).

Australische onderzoekers isoleerden uit het genoom van de fruitvlieg dat deel van het DNA waarvan werd vermoed dat het verantwoordelijk was voor de elastische eigenschappen van het resiline. Niet alleen vlooien, ook vliegende insecten produceren namelijk resiline: het stelt ze in staat om tijdens het vliegen efficiënt met hun energie om te gaan. In E. coli-bacteriën brachten de onderzoekers het resiline-gen tot expressie.

Uit tests van de Australiërs blijkt dat het resiline aantrekkelijke eigenschappen heeft. Zo veert het erg efficiënt. Een elastisch eiwit slaat energie op als het uitrekt, om die vervolgens bij terugkeer naar zijn uitgangstoestand weer af te staan. Onvermijdelijk gaat daarbij een deel van de opgeslagen energie verloren in de vorm van warmte, maar bij synthetische resiline is het verlies maar drie procent. Vandaar ook dat het uitstekende diensten bewijst in de vleugels van veel insecten. Volgens de onderzoekers verliest het eiwit zelfs na vele miljoenen keren te zijn uitgerekt en weer teruggesprongen niets van zijn elasticiteit.Het synthetische resiline kan tenslotte tot drie keer zijn oorspronkelijke lengte worden uitgerekt zonder te breken. Het zou dan ook toepassing kunnen vinden als vervanging van elastische materialen in het menselijk lichaam, bijvoorbeeld in slagaderen of tussenwervelschijven.

De opbouw van het kunstmatige resiline was geen sinecure. Dierlijke elastische eiwitten – zoals het elastine dat voorkomt in de spieren, bloedvaten en longen van gewervelde dieren of het fibrilline in onze huid – zijn opgebouwd uit relatief korte, zich herhalende stukjes eiwit. In het geval van resiline gaat het om een zich zeventien keer herhalend motief van vijftien aminozuren. Zo'n herhalend eiwit wordt alleen elastisch als individuele eiwitketens met elkaar verknoopt worden. Dat kan door het aminozuur tyrosine in de ene keten te verbinden met een tyrosine-molecuul in een andere keten.

In de natuur zorgt een enzym voor het verknopen van de ketens, maar de Australische onderzoekers voerden de reactie uit onder invloed van licht en in aanwezigheid van een metaalkatalysator. Zo konden ze grote hoeveelheden produceren, die ze nodig hadden om verdere experimenten te doen. Het verloop van de reactie was te volgen onder een ultraviolette lamp, omdat tyrosineverbindingen intens blauw oplichten.