Puddingkracht

`SPELEN MET chemie' heet het kleine boekje dat de stichting C3 ter gelegenheid van haar tienjarig bestaan heeft uitgegeven. De stichting, die eigenlijk het Communicatie Centrum Chemie heet, probeert de belangstelling voor chemie te bevorderen onder de schoolgaande jeugd van Nederland. De bedoeling is dat die jeugd dan vanzelf scheikunde gaat studeren en later, eenmaal afgestudeerd, gaat helpen in de chemische fabrieken.

Veel aandacht is gericht op middelbare scholieren, maar ook de basisscholieren worden al een beetje geprikkeld. Eén van de AW-trainees zit net aan het eind van de basiscarrière en wilde laatst ook wel eens spelen met chemie. Nu kwam het boekje goed van pas. Dat het communicatiecentrum inmiddels al wel elf of twaalf jaar bestaat deerde haar niet.

Tien proeven staan er in het boekje en de meeste komen het volwassen kind bekend voor. In twee proeven wordt het bestaan van enzymen onder de aandacht gebracht. Enzymen zijn, dat weet iedereen, eiwitachtige stofjes die in heel lage concentratie al een enorme invloed hebben op de snelheid waarmee allerlei andere stoffen in elkaar worden omgezet. 't Is zelfs zo dat zonder die enzymen veel stoffen helemaal niet in elkaar worden omgezet. Ook bijzonder is dat elk enzym altijd maar één soort stof kan omzetten. Daarom zijn er zo ontzettend veel verschillende soorten enzymen.

In spuug, bijvoorbeeld, zit amylase dat in staat is zetmeel af te breken. Een van de C3-proefjes gebruikt de befaamde jodium-test, nu bijna twee eeuwen oud, om de werking van dat enzym aan te tonen. Origineler van opzet is de proef die de aanwezigheid van proteasen bewijst. Proteasen zijn splitsers van proteïnen, dat zijn eiwitten. En gelatine is een tamelijk zuiver eiwit. Dat is te zeggen: het wordt bereid uit tamelijk zuivere eiwitten die op hun beurt weer zijn gewonnen uit beenderen, kraakbeen, huiden en gemalen paardenhoeven. Bij de bereiding en zuivering raken de oorspronkelijk eiwitten (collagenen) nogal beschadigd zodat het beter is gelatine aan te duiden met polypeptiden. Zo heten de brokstukken waarin de eiwitketens onder langdurig koken uiteenvallen.

Nu, dat hoeven de C3-cliëntjes allemaal niet te weten. Ook niet dat het gebruik van gelatine in de keuken waarschijnlijk een Franse vinding is. De naar Engeland uitgeweken Denis Papin demonstreerde het gebruik van zijn Papiniaanse pot voor de bereiding van gelatine uit een oud konijn al in 1681 aan diverse leden van de Royal Society. `The Engine for Softening Bones, ..., turned its juice and bones into a good jelly', citeert The Food Chronology van James Trager (Henry Holt, 1995). The Digester, zoals de Papiniaanse pot ook werd genoemd, bleek nogal gevaarlijk in gebruik. Het was een hogedrukpan.

In de protease-proef uit het C3-boekje moeten de jonge onderzoekers blaadjes gelatine laten wellen in koud water en oplossen in heet water en daarna in de ijskast zetten. Binnen het uur is de gelatine bijna net zo stijf als het kraakbeen was voor het werd kapotgekookt. Maar voeg je vooraf een theelepel waspoeder toe dan zal de gelatine met geen mogelijkheid stollen, voorspelt het boekje. Want in bijna alle moderne waspoeders zitten proteasen.

Het bleek allemaal te kloppen. De blaadjes gelatine van Dr. Oetker welden en stolden naar behoren, maar met waspoeder werd het niets. Wel moest de AW-trainee later toegeven dat ze een eetlepel poeder had toegevoegd in plaats van een theelepel. Ook was ze vergeten te onthouden welk waspoeder ze gebruikte. Daaraan viel niets meer te doen. Waar het om ging was dat overtuigend was aangetoond dat er proteasen zitten in wasmiddelen. Of dat gelatine een polypeptide is, natuurlijk. Het is maar wat je als bekend veronderstelt.

Of zou er eigenlijk helemaal niets zijn aangetoond? Misschien zijn er wel duizend stoffen die de goede stolling van gelatine verhinderen. Zo'n waspoeder bestaat toch uit heel veel meer dan alleen zeep, bleekmiddel, witmaker en enzymen. Is er niet een veel elegantere proef te bedenken omhet bestaan van eiwitsplitsende enzymen aan te tonen?

Snel internet op. En niet tevergeefs: de relatie tussen proteasen en gelatine krijgt er veel aandacht, vooral van Brits-Amerikaanse zijde. In Britannië en Amerika worden nog veel gelatinepuddingen gemaakt en geregeld mislukken die omdat er bestanddelen aan waren toegevoed die gelatine afbreken. Het blijkt dat pulp en sap van verse kiwi's, papaja's, ananassen en vijgen overvloeit van de proteasen. Als geen speciale voorzorgen worden getroffen hebben die de polypeptiden al afgebroken voor ze goed en wel koud zijn. Eén geraadpleegde chemicus adviseert bakpoeder als voorbehoedmiddel. Het was hem bijgebleven dat de proteasen uit vruchten hun werkingsoptimum hebben bij lage pH, dat is in zuur milieu. Bakpoeder (bicarbonaat) verhoogt de pH en zou de enzymen inactiveren.

Dus deze week een flinke partij Oetker-gelatine in huis gehaald. En bovendien: kiwi's, een ananas, een papaja (met gratis limoen), pitloze druiven, bakpoeder, waspoeder en nog veel meer. Want de beschreven proefjes zijn snel en heel robuust. Er moet heel wat gebeuren om gelatine niet te laten stollen.

Zo stond al na een paar uur vast dat de papaja geen noemenswaardige protease-activiteit had (wat wel werd verwacht) en dat de pitloze druiven ook weinig teweeg brachten (zij waren als blanco ingezet). Hetzelfde geldt voor limoensap, spuug, azijnzuur, geweekte gedroogde gist, keukenzout, bakpoeder, soda en - vreemd genoeg- de theelepel Ariel Color (bruisformule). Geen van deze ingrediënten kon het stollen voorkomen. Alleen het sap van de kiwi's en de ananas kon dat, en zeer overtuigend: na uren in de kou was nog geen begin van stolling te ontdekken.

De uitdaging was de fruit-proteasen te inactiveren. Het pH-effect van bakpoeder was te gering, maar soda deed het uitstekend. Het elegantst is natuurlijk een verhitting tot kookpunt gedurende een paar minuten. Dat is ook wat de kok moet doen om zijn pudding overeind te houden.