EIWITTEN IN BEELD GEBRACHT DANKZIJ SNELLE AFKOELING

Onderzoekers zijn er in geslaagd om de atomaire structuur in beeld te brengen van twee verschillende eiwitten in volle actie. Ze deden dat door de biochemische reactie in gang te zetten en het eiwit vervolgens razendsnel af te koelen in vloeibare stikstof. Zo worden de atomen als het ware vastgevroren, waarna met behulp van röntgenstraling hun posities kunnen worden bepaald. Hieruit kan waardevolle informatie worden verkregen over de werking van het eiwit. Het vastvriezen is nodig omdat het uren kan duren voordat voldoende röntgendata zijn verzameld. Onder gewone omstandigheden zou de reactie dan al lang voorbij zijn.

Een van de eerste eiwitten die op deze manier zijn onderzocht is het bacteriorhodopsine (bR). Dit komt voor in sommige in zout water levende bacteriën en fungeert daar als een soort zonnecel: lichtenergie wordt omgezet in een elektrische spanning waarmee allerlei celprocessen kunnen worden aangedreven. Wanneer het een foton (lichtdeeltje) absorbeert, ondergaat het een cyclus van reacties, met als eindresultaat dat een positief geladen waterstofatoom (een proton) van binnen de cel naar buiten is gewerkt. Microbiologen en biochemici uit Zweden, Frankrijk en Zwitserland concentreerden zich op een van de vroegste intermediairen, dat al binnen een paar nanoseconden wordt gevormd (Nature, 21 oktober), terwijl een groep van de universiteit van California in Irvine een later tussenproduct onder de loep nam (Science, 8 oktober). Gezamenlijk maken ze duidelijk hoe het pad voor het proton wordt geëffend, en welke cruciale rol watermoleculen daarbij spelen. Samen met een aantal aminozuren vormen deze een pad waarlangs de protonen zich kunnen bewegen.

Het grote voordeel van het bR is dat het met een korte lichtflits kan worden geactiveerd. Dat geldt niet voor het eiwit isopenicilline-N-synthase, dat in aanwezigheid van zuurstof zorgt voor de synthese van antibiotica. Om alle eiwitmoleculen toch op hetzelfde moment `aan te kunnen zetten' werden de eiwitkristallen in een zuurstofvrije omgeving gegroeid, waarna de reactie in gang werd gezet door de zuurstofdruk plotseling te laten toenemen tot zo'n twintig atmosfeer. Na een paar minuten werden de kristallen in de vloeibare stikstof gegooid waarna de structuur met behulp van röntgenstralen werd opgenomen. Op grond daarvan kon de hypothese worden bevestigd dat de reactie in twee stappen verloopt. In principe zou nu ook op verschillende momenten tijdens de reactie het experiment kunnen worden herhaald, waarmee voor het eerst een filmpje van een enzym in actie beschikbaar zou komen.