DE WERKING VAN MOTOREIWITTEN IS DUIDELIJKER GEWORDEN

Amerikaanse celbiologen hebben een moleculair motortje ontdekt dat in tegenstelling tot alle nauw verwante motoreiwitten in tegengestelde richting beweegt. Ze kwamen tot hun ontdekking door de genetische code van een aantal verschillende motoren – de zogeheten myosines - met elkaar te vergelijken. Elk onderdeel van de motor wordt gecodeerd door zijn eigen stukje DNA, zodat het selecteren van een motor met een afwijkende constructie betrekkelijk eenvoudig was. Nu is aangetoond dat die zich ook anders gedraagt, is de relatie tussen vorm en functie van deze fascinerende bewegende moleculen weer wat duidelijker geworden (Nature, 30 september 1999).

De myosines, die onder andere verantwoordelijk zijn voor de werking van spieren, bewegen zich voort langs een soort moleculaire rails, het actine. Dit gebeurt onder invloed van de celbrandstof ATP. Uit eerdere onderzoek was gebleken dat het myosine bestaat uit een aantal onderdelen. In de eerste plaats is er een ongeveer bolvormige kern, die zich op het actine vastzet. Onder invloed van de omzetting van ATP veranderen de atomen in deze eiwitkop van positie, wat op een of andere manier wordt doorgegeven aan een veel meer uitgerekt stuk eiwit dat vastzit aan de kop – de hefboom. Als gevolg daarvan verplaatst het uiteinde hiervan zich over enkele nanometers. Op de plaats waar de hefboom vastzit, bevindt zich de `omzetter', een naar nu is gebleken essentieel onderdeel dat de minuscule structuurveranderingen in de kop omzet in de veel grotere slingerbeweging.

Nu zijn er niet minder dan vijftien verschillende myosines, elk met een eigen functie. De onderzoekers ontdekten dat de genetische code van de converter van het myosine VI – dat zorgt voor het transport van kleine blaasjes in de cel – een extra stuk van zo'n honderdvijftig basen bevatte. Hierdoor was de converter langer dan normaal. Toen vervolgens de beweging van zo'n afzonderlijk myosinemolecuul werd gevolgd met behulp van de microscoop, bleek dat het zich in omgekeerde richting bewoog. Opnamen met de elektronenmicroscoop wezen vervolgens uit dat vergeleken met alle andere myosines de hefboom de andere kant op draaide. Op grond van een simpel mechanisch model kon vervolgens aannemelijk worden gemaakt hoe een langere converter zo'n verandering zou kunnen bewerkstelligen.

Dat moet echter nog wel worden bevestigd door de atomaire structuur van het myosine VI op te helderen. Ook voor de kinesines, een andere familie van motoreiwitten waarvan al langer bekend was dat ze in verschillende richtingen bewegen, was overigens het vermoeden al uitgesproken dat het gebied tussen hefboom en kop bepalend is voor de bewegingsrichting.

(Rob van den Berg)